不用電也能降溫？新的塑膠膜材料，接觸後溫度下降10°C - 泛科學

所以，你覺得很熱，絕對不只是夏天的問題，你也有一部分的責任（誤），人體會一直輻射出近紅外線，而輻射出來的近紅外線會被人體附近的空氣吸收，吸收了 ... 000文字分享友善列印000專欄科技能源不用電也能降溫？新的塑膠膜材料，接觸後溫度下降10°Cflorinn・2017/08/25・2427字・閱讀時間約5分鐘・SR值543・八年級＋追蹤夏天不開冷氣，真的會熱到讓人崩潰，但是打開冷氣，電力負載又會大幅提高，或是可能讓電廠跳電。

那有沒有什麼方法可以不耗電，又讓人覺得一切都是那麼涼爽舒適？有的！科學家今年二月發明了超強大又超便宜的塑膠，可以讓任何接觸到這種塑膠的物體降溫至多10度！圖／Science讓熱輻射不被空氣吸收，散熱直接散到太空去！世界上所有有溫度的物體都會輻射出電磁波，也都會吸收電磁波，從我們生活中的各種家具、房子甚至人體也都是如此。

如果某個物體輻射出了電磁波，那它的溫度就會降下來，而如果它吸收了電磁波，那就表示那個電磁波的能量，使得物體的溫度上升了。

所以，你覺得很熱，絕對不只是夏天的問題，你也有一部分的責任（誤），人體會一直輻射出近紅外線，而輻射出來的近紅外線會被人體附近的空氣吸收，吸收了這些能量後，空氣就會被加熱，所以當我們走進人多的空間，一股熱氣襲來，就是因為我們感覺到了那些「被加熱」的空氣。

因為空氣會吸收近紅外線的緣故，地球輻射出來的能量就會不斷的被空氣吸收，再輻射釋放出來，再被吸收，再被釋放出來……，如此循環下去，使得能量不太容易散出去，而這也是溫室效應保持地球溫度恆定的原理。

研究人員想到，如果可以讓物體輻射出的電磁波，不會被大氣吸收的話，那輻射出來的電磁波就能順利穿透大氣層，消散在外太空，能量就不會被鎖在大氣中，尤其是物體附近的空氣。

而隨著時間的推移，輻射出越多的能量，物體的溫度就會慢慢降低。

各種不同波長的電磁波穿透大氣層的程度，縱軸穿透率（單位%），橫軸波長（單位微米），8-13微米的區域稱為「大氣窗」，研究人員新發明的塑膠，會發出波長約3-20微米紅外線，而獲得降溫的效果。

圖／WikimediaCommons近年來，研究人員利用這個被稱為「被動冷卻」的概念，試圖設計出一種盡可能不吸收可見光，但卻持續輻射出中、長紅外線的材料。

2014年，史丹佛大學電機工程教授范善輝（音譯，ShanhuiFan）的團隊，使用半導體製程的鍍膜技術，創造出一種含有二氧化矽（玻璃）和二氧化鉿（Hafniumdioxide）的薄膜。

當時他們發明的薄膜可以反射幾乎所有的光，而且能同時輻射出很多中紅外線，使得他們的薄膜產品可以將接觸物品的表面冷卻多達5℃。

不過他們的發明得要使用無塵室來製作，所以成本超高，無法大規模量產。

塑料薄膜中的玻璃球強烈地輻射出紅外光，下方是薄膜接觸的冷卻對象。

圖／原始文獻當科羅拉多大學的材料科學家尹曉波（音譯，XiaoboYin）看到這個發明的論文時，他注意到范善輝團隊的設計是讓紅外線能在薄膜內部來回跳動，最終輻射出更多紅外線，這就像吉他的音箱一樣，聲波在裡面不斷反彈共振，而讓吉他的樂音變得更大聲。

尹曉波的團隊計算出，如果在薄膜內放入直徑大約8微米（比紅血球稍大）的玻璃珠的話，能讓中紅外線輻射量大增。

他們的製作方式是，將玻璃粉與一種透明塑料原料（聚甲基戊烯,TPX）混合，然後把它們製成300毫米寬的薄膜，並且在其中一面塗銀，讓它具有像鏡子一樣的反射效果。

如果把這個薄膜攤開來，底層的銀幾乎可以反射所有的可見光，所以就算在大太陽下曬，也不太會吸收能量。

同時，薄膜也會吸收它所接觸的物體的熱量，並以中紅外線將能量輻射出去，所以這些熱能完全不會被空氣吸收，能一直傳到外太空而消散。

散熱塑膠薄膜，低成本又不耗電圖／GlennAsakawa,UniversityofColoradoBoulder這項發明其實能以現行製造薄膜型電子元件的方式製造（Roll-to-Roll精密捲繞對位技術），如果以這種標準化的製造流程生產，每平方公尺最多花台幣15元而已，成本相當低廉。

而在實際測試中，薄膜在中午的陽光曝曬下的輻射冷卻功率達到93W/m2，大致等於面積相當的太陽能電池產生的電力，入夜之後輻射冷卻功率還會更高，也就是說這種新式塑膠薄膜完全可以不分晝夜持續輻射降溫。

根據他們的研究報告，最多能使鋪上這層塑膠薄膜的物體冷卻多達10°C，研究人員推估只要在屋頂上鋪上約10-20平方公尺的這種材料的話，就算是三十幾度的夏天高溫，也能讓房子維持在舒適的二十多度附近（台北的熱島效應根本不是對手了哇哈哈）。

如果想要調節降溫的程度，只需要將這種塑膠薄膜貼附在冷卻系統的水管上，再利用水將室內的熱能傳到降溫系統，調節水管中的水量，就能讓室溫穩定維持在不同溫度。

雖然調節水量還是要用電，但比起現行冷卻室內空間的方式，可以剩下非常多的電力。

尹曉波教授和他的團隊已經開始嘗試應用這項發明，來降低建築物和其他大型結構的冷卻水，這在發電廠尤其有用。

他也補充說，就算沒有銀塗層，塑料薄膜貼附在太陽能電池上，也可以降低太陽能板的溫度，而提高發電效率約1-2%，也減少過熱而消耗太陽能板使用壽命的情況。

研究人員表示：「這個塑膠薄膜的優勢是全天候不用電或消耗水，我們很高興有機會能探索電業、航空航太與農業等領域的潛在用途。

」 原始文獻：Scalable-manufacturedrandomizedglass-polymerhybridmetamaterialfordaytimeradiativecooling,Science,DOI:10.1126/science.aai7899資料來源：Cheapplasticfilmcoolswhateverittouchesupto10°C–ScienceNewengineeredmaterialcancoolroofs,structureswithzeroenergyconsumption–ScienceDailyHowtokeepcoolwithoutcostingtheEarth–TheEconomist 延伸閱讀：承認吧，其實你根本沒想到要省電？ –PanSci熱死了！冷氣怎麼開最舒服省電？ –PanSci數感宇宙探索課程，現正募資中！相關標籤：塑膠材料熱輻射省電紅外光紅外線能源降溫熱門標籤：大麻量子力學CT值女科學家後遺症快篩時間文章難易度剛好太難所有討論 0登入與大家一起討論florinn8篇文章・ 4位粉絲＋追蹤曾任泛科學實習編輯，是個從學術象牙塔逃離的化學系、化學所學生。

比起做實驗，更喜歡分享科學故事、聽科學趣聞，寫科普文的目的就是希望能和大家一起領略科學的力與美。

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採訪撰文／寒波美術設計／林洵安為何新冠病毒突變之後傳染力更強？COVID-19至今仍深深影響全人類，新冠病毒持續演化，例如曾經造成臺灣大規模社區感染的Alpha變異株、傳染力更強的Delta變異株，近期出現的Omicron變異株等，它們逃避免疫系統的能力都不一樣，關鍵就在不同的棘蛋白（spikeprotein）結構。

「研之有物」專訪中央研究院生物化學研究所徐尚德副研究員，他的團隊陸續解析各種新冠病毒變異株的棘蛋白結構，不但能釐清新的突變帶來的威脅，後續也可作為研發人造抗體的指引。

徐尚德手上拿著新冠病毒的棘蛋白模型，顯示棘蛋白與兩種不同抗體結合的情況。

圖／研之有物解析新型冠狀病毒棘蛋白COVID-19的病原體是一種冠狀病毒，和SARS病毒是近親，正式命名為SARS-CoV-2，中文常稱作新型冠狀病毒。

為了知道病毒如何感染人體細胞，以及如何逃避免疫系統的辨識，我們需要進一步瞭解冠狀病毒表面的棘蛋白結構。

結構為什麼重要？因為結構會影響蛋白質功能。

蛋白質是由不同的氨基酸所組成的長鏈，實際作用時會摺疊形成特別立體結構，而冠狀病毒的蛋白質中，又以棘蛋白最為關鍵。

徐尚德強調，棘蛋白是冠狀病毒暴露在表面的蛋白質之一，絕大多數被感染者的免疫系統所產生的抗體都是辨識棘蛋白。

因此現今臨床使用的蛋白質次單元疫苗、腺病毒疫苗以及mRNA疫苗，都是以棘蛋白為基礎來研發。

Cryo-EM讓蛋白質結構無所遁形工欲善其事，必先利其器。

解析蛋白質結構的方法很多，早期的X光晶體繞射（X-raydiffraction），就像將影片定格截圖，但不一定為蛋白質實際作用的狀態。

再來是核磁共振（NuclearMagneticResonanc，簡稱NMR），這是徐尚德留學深造時的專業，可以重現蛋白質在水溶液中的結構及動態，更接近實際作用的形態，可惜不適合分子量較大的分子。

目前結構生物學最具潛力的新技術是：冷凍電子顯微鏡（CryogenicElectronMicroscopy，簡稱Cryo-EM），Cryo-EM可以拍出原子尺度下高解析度的三維結構，此技術於2017年獲得諾貝爾化學獎。

中研院則於2018年開始添購Cryo-EM設備，而Cryo-EM正是徐尚德用來解析棘蛋白結構的主要利器！在COVID-19疫情爆發初期（2020年1月），徐尚德就率先啟動新冠病毒的結構分析，當時他的研究團隊剛好已分析過感染貓科動物的冠狀病毒，對於解析棘蛋白結構有一定經驗，可說是贏得先機。

具體來說，如何用Cryo-EM解析新冠病毒的棘蛋白結構？首先要大量培養新冠病毒、再分離、純化得到棘蛋白。

接下來，將大量蛋白質樣本鋪成薄薄一層液體，之後以-190℃急速冷凍，讓蛋白質分子保持凍結前的形態，最後用程式重建棘蛋白的三維影像。

徐尚德譬喻，就像一匹馬在高速移動時，連續拍攝許多照片，再將照片疊加起來，重建馬的形狀。

棘蛋白的體積已經算大，假如又與其他蛋白質結合，體積將會更大。

能解析如此龐大結構為Cryo-EM一大優點，但是也會創造很大的資料量。

徐尚德強調，用Cryo-EM分析蛋白質結構不只做實驗，也要協調資料處理等疑難雜症。

冷凍電子顯微鏡可以紀錄同一時間下、不同狀態的蛋白質三維立體結構。

圖／研之有物關鍵D614G突變，讓新冠病毒棘蛋白穩定性大增儘管已有貓冠狀病毒的經驗，徐尚德研究團隊初期仍經歷一陣摸索，一大困難在於，做實驗時發現不少棘蛋白壞掉，不再保持原本的結構。

這是因為一般取得蛋白質樣本後會置於4°C冷藏，但4°C其實不適合保存棘蛋白。

接著徐尚德細心觀察到，具備D614G突變的棘蛋白，保存期限竟然比沒突變的棘蛋白要長，可以從1天增加到至少1週。

什麼是D614G突變呢？武漢爆發COVID-19疫情的初版新冠病毒，其棘蛋白全長超過1200個胺基酸，D614G突變的意思就是：第614號氨基酸由天門冬胺酸（asparticacid，縮寫為D）變成甘胺酸（glycine，縮寫為G）。

D614G突變誕生後，存在感持續上升，2020年6月時已經成為全世界的主流，隨後新冠病毒Alpha、Delta等變異株，皆建立於D614G的基礎上。

儘管序列僅有微小差異，許多證據指出D614G突變會增加新冠病毒的傳染力。

有趣的是，它也能大幅增加棘蛋白在體外的穩定性。

因此在研究用途上，變種病毒的棘蛋白反而容易保存，徐尚德更指出，對抗變種病毒的蛋白質次單元疫苗（subunitvaccine）穩定性也會增加。

圖片為徐尚德實驗室提供的新冠病毒模型與三種不同的棘蛋白模型，棘蛋白的主體為白色，棘蛋白的受器結合區域（receptorbindingdomain，RBD）為藍綠色。

圖／研之有物新冠病毒棘蛋白的「三隻爪子」：受器結合區域徐尚德參與的一系列新冠病毒結構研究，除了棘蛋白本身，還包含棘蛋白與細胞受器ACE2的結合、棘蛋白和人造抗體的結合。

既然要解析結構，儀器「解析度」能看清楚多小的尺度就很重要！蛋白質結構學的常見單位是Å（10-10 公尺），原子與原子間的距離約為2Å，Cryo-EM的極限將近1Å，不過棘蛋白大約到3Å便足以重建立體結構。

冠狀病毒如何感染宿主細胞，和結構又有什麼關係？棘蛋白位於冠狀病毒的表面，直接接觸宿主細胞受器ACE2的部分，稱為受器結合區域（receptorbindingdomain，簡稱RBD），結構可能展現「向上」（RBD-up）或是「向下」（RBD-down）的狀態。

向下，RBD便不會接觸宿主細胞的受器，缺乏感染能力，；向上，RBD方能結合受器，引發後續入侵。

徐尚德團隊透過冷凍電子顯微鏡，拍攝新冠病毒Alpha株的棘蛋白結構，其中有三類棘蛋白的RBD為1個向上（佔73%），有一類（類別3）的棘蛋白RBD則是2個向上（佔27%）。

圖／NatureStructural&MolecularBiology新冠病毒表面的棘蛋白有「三隻爪子」（3RBD），RBD有可能同時向上（3RBD-up），也可能只有1～2個向上，結構會影響病毒的感染能力。

更詳細地說，棘蛋白某些胺基酸位置的差異，會影響結構的開放與封閉程度。

棘蛋白向上或向下是動態的，假如能保持穩定性，延長向上的時間，也有助於新冠病毒的感染。

這正是徐尚德一系列研究下來，實際觀察到不同品系的變化。

截至2022年01月18日的新冠病毒品系發展歷史，其中Delta變異株擁有最多品系，而Omicron變異株則開始興起。

雖然Omicron的品系並不多，但已逐漸成為主流。

圖／Nextstrain;GISAID一網打盡所有高關注變異株的結構變化和武漢最初的新冠病毒相比，D614G突變帶來什麼改變呢？簡單說：棘蛋白向上的比例增加了，導致整個結構變得更加開放，增加新冠病毒對宿主受器的親合力（affinity）。

以D614G為基礎，接下來又獨立衍生出數款品系，皆具備多個突變，傳染力、抵抗力更強。

影響最大的是首先於英國現身的Alpha（B.1.1.7）、南非的Beta（B.1.351）、巴西的Gamma（P.1），以及更晚幾個月後，於印度誕生的Kappa（B.167.1）與Delta（B.167.2）。

Alpha一度於世界廣傳，導致包括臺灣在內的嚴重疫情，不過隨後不敵優勢更大的Delta。

對於上述品系，徐尚德率隊一網打盡。

Alpha的棘蛋白結構解析已經發表於《自然－結構與分子生物學》（NatureStructural&MolecularBiology）期刊，其餘新冠病毒變異株的論文仍在等待審查，目前能在預印網站bioRxiv看到，該研究一次報告38個Cryo-EM結構，刷新紀錄。

圖a顯示新冠病毒Alpha變異株棘蛋白的突變氨基酸序列，一共有9處突變，D614G突變以紫色表示。

圖b顯示突變的氨基酸在立體結構中的位置。

圖／NatureStructural&MolecularBiologyAlpha變異株的RBD向上結構穩定一度入侵台灣造成社區大規模感染的Alpha株有何優勢？其棘蛋白除了D614G，還多出8處胺基酸突變，徐尚德發現N501Y（天門冬酰胺變成酪胺酸）、A570D（丙胺酸變成天門冬胺酸）的影響相當關鍵。

直覺地想，棘蛋白的外層結構才會與受器接觸影響傳染力，立體結構中第570號胺基酸的位置比較裡面，乍看並不要緊。

但是徐尚德敏銳地捕捉到，A570D突變會改變局部的空間關係，令「RBD向上」的結構更加穩定。

徐尚德形容為「腳踏板」（pedal-bin）──A570D突變的效果就像踩著垃圾桶的腳踏板，讓桶蓋（也就是RBD）穩定保持開啟。

事實上，棘蛋白總體向上的比例，Alpha還比單純的D614G突變株更少，不過A570D增進的穩定性似乎優勢更大。

研究團隊製作缺乏A570D突變的人造模擬病毒，嘗試體外感染人類細胞，發現感染力明顯減少，證實A570D突變頗有貢獻。

新冠病毒Alpha株棘蛋白的「A570D突變」，會改變棘蛋白內部的空間，讓「RBD向上」的結構更加穩定，就像踩著垃圾桶的腳踏板，讓桶蓋保持開啟。

圖／研之有物（資料來源／徐尚德、NatureStructural&MolecularBiology）Alpha變異株的棘蛋白親近宿主細胞，干擾抗體作用另一個重要突變是N501Y，不只Alpha有，Beta等許多品系也有，Delta則無。

N501Y在眾多品系獨立誕生，似乎為趨同演化所致。

N501Y能為病毒帶來哪些優勢？第501號胺基酸位於棘蛋白表面，會直接與宿主受器ACE2結合。

此一位置變成酪胺酸（tyrosine，縮寫為Y）後，和受器的Y41兩個酪胺酸之間，容易形成苯環和苯環的「π–πstacking」鍵結，從而大幅提升棘蛋白對細胞的親合力。

新冠病毒Alpha株棘蛋白的「N501Y突變」，讓RBD的胺基酸與宿主細胞受器ACE2形成「π–πstacking」鍵結，大幅提升棘蛋白對宿主細胞的親合力。

圖／NatureStructural&MolecularBiology另一方面，N501Y突變也會干擾抗體的作用。

中研院細胞與個體生物學研究所的吳漢忠特聘研究員，率隊研發一批針對棘蛋白的人造抗體，測試發現有一款抗體chAb25對D614G突變株相當有效，但是對Alpha株無能為力。

徐尚德由結構分析發現：N501Y改變了棘蛋白表面的形狀，讓抗體chAb25無法附著。

好消息是，另外有兩款抗體chAb15、chAb45，依然能有效對抗Alpha病毒，不受N501Y影響。

這兩款抗體會附著在棘蛋白RBD的邊緣，避免棘蛋白和宿主細胞接觸。

而且抗體chAb15、chAb45會各占一方，可以同時使用，多面協同打擊病毒。

雖然新冠病毒Alpha株的棘蛋白表面讓某些抗體難以附著，還好仍有兩款抗體chAb15（綠色）、chAb45（黃色）能有效「卡住」棘蛋白，干擾棘蛋白與宿主細胞結合。

抗體chAb15、chAb45附著的位置，正好就是棘蛋白與宿主細胞結合的地方。

圖／NatureStructural&MolecularBiology棘蛋白結構不只胺基酸，還要注意表面的醣有了Alpha的經驗，接下來分析Beta、Gamma、Kappa、Delta便順手很多。

這批新冠病毒的棘蛋白變化多端，但是「RBD向上」的整體比例皆超過Alpha和D614G突變株，可見適應上各有巧妙。

徐尚德也發現，要釐清棘蛋白的結構，不能只關心蛋白質，還要考慮棘蛋白表面的醣基化（glycosylation）修飾。

蛋白質在完工後，某些胺基酸還能加上各種醣基。

病毒蛋白質表面的醣基可以作為防護罩，干擾抗體和免疫系統的辨識。

醣基化修飾就像替病毒訂作一套迷彩外衣，不同變異株的情況都不一樣，假如醣基化的位置和數量，由於突變而改變，便有可能影響立體結構，有助於它們閃躲抗體。

例如和武漢原版新冠病毒相比，Delta株棘蛋白少了一個醣化修飾，Gamma株棘蛋白則多了兩處醣化。

還好從結構看來，並沒有任何突變組合能完美逃避抗體。

例如由美國的雷傑納榮製藥公司（Regeneron）製作並通過緊急使用授權的抗體；以及中研院吳漢忠率隊研發，有望投入實用的多款人造抗體，對變異品系依然有效。

這場人類與病毒的長期抗戰中，同時使用多款抗體的「雞尾酒」療法，仍然是可行的醫療方案。

回顧將近兩年來的研究之路，徐尚德表示：時間壓力真的非常大！COVID-19疫情爆發後，全世界投入相關研究的專家眾多，只要稍有遲疑，便會落在競爭者後頭。

但是即使跑在最前端的研究者，也只能苦苦追趕病毒演化的速度，一篇論文還在審查時，現實世界的疫情已經邁向全新局面。

人類要贏得勝利，必需全方面認識病毒，而結構無疑是相當重要的一環。

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